Kollagen vs. Plasma-Glycinkonzentration

[Carter T R]

Kollagen erlebt ja seit einiger Zeit einen regelrechten Hype. Für die Muskelproteinsynthese bringt es allerdings herzlich wenig, da das AA-Profil relativ eintönig ausfällt (viel Glycin, Prolin, Hydroxyprolin, kaum Leucin und andere EAAs). Aus dem Grund haben wohl auch die "eher günstigen Proteinriegel mit 50% Protein" einen (für Muskelhypertrophie zu Recht) schlechten Ruf, weil der Proteinanteil zu einem großen Teil aus Kollagen besteht.

Für Haut, Nägel und Haare wird immer mal wieder von signifikant positiven Ergebnissen berichtet, aber die Studien, die sich damit befassen, gehen in der Regel (korrigiert mich, wenn ihr eine andere Studie kennt) von subjektiv wahrgenommenen Daten (Straffheit bzw. Elastizität der Haut etc.) aus und nicht von numerisch irgendwie objektiv gemessenen Werten.

Wer sich mit dem Proteinstoffwechsel auskennt, wirft vielleicht auch noch das Argument - gegen Kollagen als Supplement - in den Ring, dass es sich bei den in Kollagen vornehmlich vorhandenen Aminosäuren (z.B. im Gegensatz zu Whey oder Casein) vor allem um nicht essenzielle AAs handelt, also um solche, die der Körper bei Bedarf auch selbst synthetisieren kann.

Was allerdings auch bekannt ist, ist, dass nach einem "bout of exercise" und einer Proteingabe (in derartigen Studien der Regel Whey) die Plasmakonzentration (gemeint ist Blutplasma) von BCAAs und EAAs (insbesondere Leucin) stark ansteigt und damit mTOR triggert, was die Muskelproteinsyntghese stimuliert. Wenn man allerdings das komplette AA-Spektrum über mehrere Stunden betrachtet, fällt auf, das die Plasmakonzentration der Aminosäure Glycin signifikant sinkt - und zwar unter die Konzentration vor der Proteingabe.

Glycin ist nun aber eine AA, die für die Proteinsynthese im mit der Muskulatur assoziierten Bindegewebe (Sehnen, Faszien) recht relevant sein kann, denn in dieser Art von Strukturproteinen kommt Glycin recht häufig vor - und die Proteinsynthese steigt nach "exercise" auch im Bindegewebe.

Aus dem Lab von Luc von Loon, einem der wohl bekanntesten Wissenschaftler aus dem Bereich Protein-Stoffwechsel kam dieses Jahr eine neue Studie, die sich näher damit auseinander gesetzt hat:
Aussieker et al. 2024: Coingestion of Collagen With Whey Protein Prevents Postexercise Decline in Plasma Glycine Availability in Recreationally Active Men.

Ziemlich coole Studie, leider nur recreationally active men und auch nur 14 Personen, aber randomized, double-blind, crossover design, also absoluter Goldstandard.

In kurz: Nach dem Training Whey zu sich zu nehmen erhöht den Plasmaspiegel von Leucin (und anderen Aminosäuren), was die Muskelproteinsynthese triggert. Whey hat aber einen sehr geringen Anteil an Glycin (und Prolin und Hydroxyprolin - Aminosäuren die vor allem im Kollagen des Bindegewebes einen hohen Anteil haben) und wenn man nach einer Trainingssession Whey zu sich nimmt, steigt zwar der Plasmaspiegel von Leucin und anderen essenziellen Aminosäuren, aber nach kurzer Zeit sinkt der Glycin-Plasmaspiegel unter das Niveau vor dem Training/der Whey-Gabe. Daraus folgerten die Wissenschaftler, dass die Menge an Glycin in Whey ggf. unzureichend ist, um die Proteinsynthese im Bindegewebe der Muskulatur zu fördern (grundsätzlich ist diese nach einer Trainingssession erhöht).

Sie haben dann in 4 Treatments immer 30g Protein gegeben:
30g Whey
25g Whey + 5g Kollagen
20g Whey + 10g Kollagen
15g Whey + 15g Kollagen

Die letzten beiden Treatments haben natürlich einen deutlich geringeren Anteil an EAAs (vor allem Leucin), aber Treamtent 1 führte zu der starken Reduzierung des Glycinspiegels. In Treatmen 2 lag der Leucinspiegel zwar unter dem von Treatment 1, der Unterschied war aber nicht signifikant - dafür konnte die Reduzierung des Glycinspiegels schon mit der 5g Zugabe verhindert werden.

Natürlich ist das erstmal nur eine Grundlage und weitere Studien müssen folgen etc. pp., aber ich finde die Studie sehr interessant. Für die Proteinsynthese im Bindegewebe hatte ich mir nichts weiter gedacht, da Glycin ja nicht zu den EAAs zählt, aber wenn die Synthese von Glycin nicht bei der Proteinsynthese hinterherkommt, ist hier vielleicht noch unausgeschöpftes Potenzial vorhanden (allgemein nimmt die Proteinsyntheserate nach Exercise + Proteingabe wieder ab, auch wenn die Plasmalevel der AAs noch erhöht sind. Soweit ich weiß, ist noch nicht wirklich geklärt, warum das der Fall ist, aber es scheint ein Signalling-Pathway-Ding zu sein - nur aus dem Kopf runtergeschrieben, nagelt mich bitte nicht darauf fest!).

[Knolle]

Hi,

Ich würde deinen Beitrag gern in den Thread schieben:
viewtopic.php?t=1332

Kannst Du ihn nochmal da posten? Dann mach ich hier zu.

[Carter T R]

Ich würde deinen Beitrag gern in den Thread schieben:
viewtopic.php?t=1332

Kannst Du ihn nochmal da posten? Dann mach ich hier zu.

Done. Ich hatte den Thread gesehen und darüber nachgedacht, aber da mein Beitrag quasi nichts mit der ursprünglichen Fragestellung des Threadstellers zu tun hat und ich mir eher eine Diskussion des ganz konkreten Themas der Studie vorgestellt hatte (und keine allgemeine Diskussion zu Kollagen im ganz allgemeinen Sinne), habe ich lieber einen eigenen Thread (mkit einem hoffentlich aussagekräftigen Titel) aufgemacht.

Also mach wie du denkst. Ich habe den Beitrag nun auch in den von dir verlinkten Thread kopiert.

[Knolle]

Sehr gut. In dem anderen Thread geht's auch primär um Kollagen, also passt es.